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功能性奈米材料應用於偵測纖溶相關蛋白與循環腫瘤細胞及腫瘤細胞的光治療

為了解決on分離乳清蛋白ptt的問題，作者邱緯真 這樣論述：

本研究中我們主要為開發功能性奈米材料應用於偵測纖溶相關蛋白(Fibrinolytic-Related Proteins)、循環腫瘤細胞(Circulating Tumor Cells; CTCs)及光治療(Phototherapy)腫瘤細胞(Tumor Cells)。於偵測纖溶相關蛋白及循環腫瘤細胞部分，結合雷射脫附游離質譜(Laser desorption/ionization Mass Spectrometry; LDI-MS)作為一分析工具進行檢測。纖溶系統為一藉由纖溶酶(plasmin)將纖維蛋白降解而回復正常血管功能的機制，於第一個研究工作中，在仿生理條件下將修飾纖維蛋白原的金奈米

粒子(FibrinogenGold Nanoparticles; FibAu NPs)探針和纖溶酶反應後，降解金奈米粒子表面之纖維蛋白原，導致金奈米粒子聚集，再將其吸附上混合纖維素脂膜(Mixed Cellulose Ester Membrane; MCEM)。因纖溶酶降解FibAu NPs後使其與MCEM吸付能力降低，故在脈衝雷射(355 nm, 6 ns)照射MCEM下，碎裂Au NPs所形成金團簇訊號強度會下降，藉由金團簇訊號改變可定量溶液中纖溶酶。MCEM在LDI-MS中可降低背景雜訊干擾，提高偵測靈敏性亦提供良好的再現性(相對標準偏差小於5%)。利用此方法可成功的在人類血清環境

中高度靈敏地偵測纖溶酶(偵測極限: ca. 0.1 nM) 並具有高度選擇性。此簡單、快速、靈敏、高通量的檢測法，於臨床醫學檢驗蛋白活性上相當具有發展性。於第二個研究中我們探討金奈米薄膜(Gold Nanofilms; Au NFs)於不同厚度(10100 nm)在脈衝雷射(355 nm, 6 ns)照射下形成Au NPs大小、密度以及金團簇訊號強度的變化，研究發現Au NFs厚度、脈衝雷射能量與金奈米粒子的形成有相當的關係，較薄Au NFs與高雷射能量易形成高密度小粒子的Au NPs。隨後，我們藉由金硫鍵結(Au-S bond)於Au NFs(厚度20 nm)表面修飾具與特定腫瘤細胞專一性

結合MUC1的功能性核苷酸適合體(MUC1 Aptamer; AptMUC1)，合成出具專一性之AptMUC1−Au NFs偵測平台，結合雷射脫附游離質譜可透過監測金團簇訊號強度變化靈敏地在人類全血環境中高選擇性的檢測乳癌腫瘤細胞(MCF-7)，其偵測極限可達至10顆癌細胞。我們所開發出偵測循環腫瘤細胞的方法具有簡單、快速和易操作等優點，將來可應用於腫瘤轉移的研究。於第三部分研究中，我們致力於發展奈米材料應用於結合腫瘤細胞的光熱治療(Photothermal Therapy; PTT)及光動力治療(Photodynamic Therapy; PDT)的雙重療效(PTT/PDT)試劑並成功的在荷

瘤老鼠實驗上獲得良好的治療效果。我們利用二價鐵離子在三羥甲基氨基甲烷硼酸鹽溶液反應下會與還原型氧化石墨烯(reduced Graphene Oxide; rGO)自組裝形成氫氧化鐵/氧化鐵石墨烯複合(FeOxH‐rGO)的方式簡易製備雙重光治療之複合型奈米材料。奈米石墨烯及其氧化衍生物具有較大的比表面積和優異的光熱效果等性質，已成為奈米醫學領域中備受關注的研究重點。由於氧化石墨烯特殊表面結構及官能基使其在紅外光區域有很強的吸收及光熱轉換效率，大幅增加了腫瘤細胞光熱治療的應用性。而我們所製備的FeOxH‐rGO表面沉積之不規則氫氧化鐵/氧化鐵在光照射下則會進行類似Fenton反應於水溶液中產生氧

化自由基(Reactive Oxygen Speices; ROS)促進腫瘤細胞凋亡達到光動力治療之效果。我們使用808 nm雷射作為FeOxH–rGO進行腫瘤細胞光治療的光源，在體外(in vitro)及體內(in vivo)動物實驗部分均有相當顯著的治療效果。此一結合光熱及光動力治療(PTT/PDT)效果之奈米複合型材料，不僅製備簡易、成本較低，其以近紅外光源做為啟動治療開關達到雙重治療效果，大幅降低了在臨床腫瘤細胞治療上風險及後遺症，在臨床治療上相當具有發展潛力。

水禽類小病毒蛋白基因之分子選殖及抗原性分析

為了解決on分離乳清蛋白ptt的問題，作者朱純燕 這樣論述：

小病毒(parvovirus)在水禽類引起嚴重之病毒性腸炎，造成業者鉅大損失，為了有效防治小病毒感染而進行本實驗。由感染本病之水禽類檢體中，以聚合�窸s鎖反應增幅病毒核酸，並以限制酵素切割長度多形性分析，可快速診斷及鑑定鴨小病毒(duck parvovirus; DPV)和鵝小病毒(goose parvovirus; GPV)。為了分析10年來這些野外病毒的病毒外殼蛋白(viral capsid proteins; VPs)變異情形，進行VPs全長基因之定序分析，結果顯示在1990-1999年間所分離之各小病毒株間，其VPs胺基酸序列有4.1-4.4%之變異，其主要變異區集中在三種病毒蛋白的

共同區，位於203-266及482-534胺基酸序列間，這些區域與小病毒顆粒被預期暴露於最表面的區域相吻合，顯示宿主之免疫篩選為造成此變異之重要因素。在1999年分離的DPV及GPV間，其核酸序列有77%相似度，而其胺基酸序列則有84.6%之相似度，兩者間之最大變異區位在VP2之N端，於VP3轉譯起始點之前，有高達35% (19/54)之岐異度；此外，在DPV及GPV之VPs具有一些高度保守性之胺基酸位點，這些位點為病毒株特異性位點，在不同時期分離的同種病毒分離株之間很少有發生變異的現象，顯示這些胺基酸可能在維持病毒結構功能，或感染宿主之特異性上扮演重要角色，值得進一步研究。為了探討病毒蛋白之

抗原性，將GPV病毒蛋白共同區，以glutathione S-transferase (GST)融合蛋白形式大量表現GST-GPV (248-516胺基酸)，經純化後用以免疫兔子製備抗血清，並以西方墨點法檢測DPV和GPV純化病毒顆粒中之病毒蛋白，結果顯示，此抗血清可以偵測到兩種蛋白，其分子量分別為80及70 kDa，與其他文獻所報告之VP1及VP2之分子量相符合；此外，此抗血清對DPV的VP1之反應較弱，顯示此兩種病毒之封套蛋白有抗原性之差異性存在。另外，以細胞免疫化學染色法，可明顯區分未感染及感染小病毒之初代鴨胚纖維芽細胞，顯示此抗體可應用於病毒感染檢體之檢測。本研究嚐試以原核及真核系統大

量表現全長病毒蛋白，並評估其作為次單元疫苗之可行性，所使用之原核系統分別為GST融合蛋白及Histidine-tagged融合蛋白，而真核系統則分別為昆蟲桿狀病毒及哺乳動物vero細胞表現系統，所製備之重組病毒蛋白經純化後，以相同量分別免疫一週齡小鵝，並以酵素結合免疫吸附分析法(ELISA)，檢測免疫後抗體產生情形，結果顯示這四種重組蛋白免疫後四週，皆可有效提高ELISA抗體之力價於7-8倍，且經初步安全試驗證實這些重組蛋白具有製成次單元疫苗之潛力。