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靜宜大學 食品營養學系 張珍田所指導 羅于星的 綠竹筍(Bambusa oldhamii)殼一種新穎幾丁三糖酶之純化及性質研究 （2011），提出m2r m-700關鍵因素是什麼，來自於綠竹筍、幾丁三糖酶、生化性質、轉醣基反應。
而第二篇論文靜宜大學 食品營養研究所 張珍田所指導 吳昭儀的 綠竹（Bambusa oldhamii）懸浮培養細胞重組幾丁質酶異構酶之生化性質研究 （2010），提出因為有 性質、重組第三類型幾丁質酶、綠竹筍、懸浮培養細胞的重點而找出了 m2r m-700的解答。
綠竹筍(Bambusa oldhamii)殼一種新穎幾丁三糖酶之純化及性質研究
為了解決m2r m-700 的問題，作者羅于星 這樣論述：
本研究將新鮮採收綠竹筍置室溫(25℃±2℃)儲存12小時，儲存後綠竹筍殼所含幾丁三糖酶，經由緩衝液萃取、硫酸銨劃分(0~70％飽和度)、DEAE-Sephacel 離子交換層析、Ploybuffer exchanger PBE-94 等電焦集層析以及 Superdex 75 prep grade 膠體過濾層析等連續步驟純化，獲得一純化之幾丁三糖酶，經由此等步驟純化，可使酵素純化提高11倍，並獲得14％之酵素活性回收率。 以膠體過濾法測得純化之幾丁三糖酶之分子量為123 kDa，等電焦集電泳測得等電點為4.8，以4-MU-GlcNAc3為基質，測得幾丁三糖酶水解基質之最適pH為2~4，
最適溫度為60℃，動力學參數Km和Vmax分別為4.7μM和189.8 nmole min-1mg-1。以Dixon-Webb作圖(logVmax H+/KmH+ versus pH and Vmax H+ versus pH)分析pH對酵素動力學參數影響，結果顯示酵素活性中心可能有兩個pKa為3和4之質子可解離基團參與基質之結合和轉換反應，化學修飾劑Woodward’s Reagent K及Chloramine T強烈抑制酵素活性，顯示aspartic acid 、glutamic acid 和tryptophan可能位於酵素活性中心或其附近。 幾丁三糖酶之酵素活性顯著受過量4-MU-
GlcNAc3基質之抑制，於水溶液中幾丁三糖酶可有效催化pNP-GlcNAc2寡糖基轉移至4-MU-GlcNAc分子糖基之4-位置，幾丁三糖酶之過量基質抑制酵素活性可能與基質分子形成轉醣基反應有關。
綠竹（Bambusa oldhamii）懸浮培養細胞重組幾丁質酶異構酶之生化性質研究
為了解決m2r m-700 的問題，作者吳昭儀 這樣論述：
由懸浮培養綠竹（Bambusa oldhamii）細胞cDNA基因庫選殖之第三類型幾丁質酶cDNA（Bochi3-1a）轉型於甲醇酵母（Pichia pastoris X-33）進行表現，轉型酵母培養濾液所含重組綠竹幾丁質酶經由硫酸銨劃分（50-70%飽和度）、Sephacryl S-100 HR膠體過濾層析、Rotofor cell製備式等電焦集電泳、Phenyl-Sepharose 6 Fast Flow疏水性層析及Con A-Sepharose 4B親和性層析等步驟純化，可獲得兩種已達電泳均質純度之重組幾丁質酶異構酶A和B。純化之異構酶A含有醣基而異構酶B則否，以Superose 12
HR膠體過濾層析測得異構酶A之分子量為37.2 kDa 而異構酶B為28.3 kDa，此二值與其SDS-PAGE電泳測得之分子量頗接近，顯示二異構酶屬單元體酵素。二異構酶皆可水解水溶性CM-chitin及EG-chitin，以及不溶性之幾丁質及幾丁聚醣，其中以水解CM-chitin具有最高活性。異構酶A水解CM-chitin之最適pH為4，最適溫度為70℃，Km為0.98 mg/mL而kcat為39.8 sec-1；異構酶B水解CM-chitin之最適pH為4，最適溫度為60~70℃，Km為0.79 mg/mL而kcat為15.3 sec-1。兩種異構酶於30~70℃保溫90分鐘活性幾無損失
，熱穩定性甚佳。由二異構酶水解鏈長1 - 5之人工合成基質p-nitrophenyl-N-acetylchitooligosaccharides（pNP-β-GlcNAcn，n=1-5）動力學分析，顯示二異構酶對聚合度4之pNP-β-GlcNAc4基質具有最高活性，水解EG-chitin之最終產物主要為分子量約~895 Da之幾丁質寡醣。二異構酶亦可水解不同去乙醯度（22-94%）幾丁聚醣，其中以~30%及50至70%去乙醯度幾丁聚醣具有最高活性。